Anticorpo Monoclonal de Coelho Anti-COPB2 para WB, ELISA - P35606

Especificações e Parâmetros Principais do Produto

Contexto Biológico: Função e Localização do COPB2

• Codifica a subunidade beta' do coatômero (beta'-COP/p102), um componente central do complexo do revestimento de vesículas COPI que se liga a motivos de carga baseados em dilisina e media o transporte proteico biossintético do RE através do Golgi, bem como a recuperação retrógrada do Golgi para o RE.
• O complexo coatômero é necessário para o brotamento da membrana do Golgi, e sua função depende das pequenas GTPases da família ARF; o complexo também mantém a integridade estrutural do Golgi e modula o processamento, a atividade e a reciclagem endocítica dos receptores de LDL.
• O COPB2 localiza-se no citosol, na membrana do aparelho de Golgi e nas membranas de vesículas revestidas por COPI, consistente com seu papel dinâmico no tráfego vesicular.
• A proteína contém domínios de repetição WD e regiões coiled-coil, e sofre modificações pós-traducionais, incluindo acetilação e fosforilação.
• Atua como receptor para a proteína quinase C épsilon ativada (RACK), ligando-se às membranas do Golgi de maneira regulada por GTP.
• Associado a doenças humanas: mutações no COPB2 estão ligadas à microcefalia primária (MCPH19) e osteoporose (OPDD).

Orientação Experimental e Dicas Técnicas

• O imunógeno abrange os aminoácidos 657–906, uma região C-terminal rica em repetições WD; espera-se que o anticorpo monoclonal de coelho resultante reconheça um epítopo conservado entre o COPB2 humano e de camundongo.
• Para Western blot, o peso molecular previsto do COPB2 é de ~102 kDa; use um marcador de peso molecular apropriado e considere um gel de SDS-PAGE de 6–8% para uma resolução ideal.
• Aplicações de ELISA podem exigir otimização do antígeno de revestimento e da concentração de anticorpo devido ao desenho do imunógeno recombinante.
• Valide a especificidade e a ausência de reatividade cruzada com outras subunidades do coatômero no contexto da espécie e tecido relevantes.

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