Anticorpo Monoclonal de Coelho Anti-Hsc70/HSPA8 para WB, ELISA - P11142

Especificações e Parâmetros Principais do Produto

Contexto Biológico: Função e Localização do Hsc70/HSPA8

• HSPA8 (membro 8 da família A de proteínas de choque térmico), também referido como Hsc70, HSP73 ou LAP-1, é uma chaperona molecular de 71 kDa expressa ubiquamente. Pertence à família HSP70 e é a forma constitutivamente expressa cognata das proteínas HSP70 induzíveis por estresse.
• Como uma chaperona central de controle de qualidade de proteínas, a HSPA8 facilita o dobramento de proteínas, o redobramento de proteínas mal dobradas e o direcionamento de substratos para degradação através de ciclos de ligação de ATP, hidrólise e liberação de ADP. Esses ciclos são estritamente regulados por co-chaperonas (PubMed:12526792, PubMed:21148293, PubMed:21150129). Referências relacionadas: PMID:12526792, PMID:21148293, PMID:21150129
• Redes de co-chaperonas modulam precisamente a função da HSPA8: proteínas de domínio J (HSP40) estimulam a atividade ATPase, fatores de troca de nucleotídeos (BAG1/2/3) promovem a liberação de ADP e co-chaperonas de domínio TPR (HOPX, STUB1) direcionam o destino do cliente para o dobramento ou degradação (PubMed:24121476, PubMed:24318877, PubMed:26865365). Referências relacionadas: PMID:24121476, PMID:24318877, PMID:26865365
• A HSPA8 medeia a autofagia mediada por chaperona (CMA) reconhecendo especificamente proteínas citosólicas que carregam um motivo KFERQ e entregando-as ao LAMP2 lisossomal para degradação (PubMed:11559757, PubMed:2799391, PubMed:36586411). Referências relacionadas: PMID:11559757, PMID:2799391, PMID:36586411
• No contexto imunológico, a HSPA8 se liga ao lipopolissacarídeo bacteriano (LPS) e promove a secreção de TNF por monócitos (PubMed:10722728, PubMed:11276205). Ela também auxilia na apresentação de antígenos citoplasmáticos por MHC de classe II via interação com LAMP2 (PubMed:15894275). Referências relacionadas: PMID:10722728, PMID:11276205, PMID:15894275
• Além disso, a HSPA8 participa da degradação associada ao RE (ERAD) com a ligase E3 STUB1 (PubMed:23990462) e no descapeamento de vesículas mediadas por clatrina via DNAJC6 (Por similaridade). Referências relacionadas: PMID:23990462
• A proteína se localiza em múltiplos compartimentos celulares, incluindo o citoplasma, núcleo, nucléolo, melanossomos, membrana celular e membrana lisossomal, refletindo suas diversas funções.
• A HSPA8 sofre várias modificações pós-traducionais, incluindo acetilação, fosforilação, metilação, ISGilação e sumoilação, que podem ajustar finamente sua atividade e interações.

Orientação Experimental e Dicas Técnicas

• O anticorpo foi gerado contra um peptídeo sintético que abrange os aminoácidos 547–646 na região C‑terminal da HSPA8 humana. Este epítopo é conservado em camundongo e rato (com base na reatividade cruzada), tornando o anticorpo adequado para estudos nessas espécies.
• Para Western blotting, espera-se uma banda em aproximadamente 71 kDa. A HSPA8 endógena é abundante na maioria das linhagens celulares e tecidos; considere começar com 20–50 µg de lisado de células totais de células humanas (HeLa, HEK293), de camundongo (NIH/3T3) ou de rato (PC12).
• Em aplicações de ELISA, use o anticorpo como reagente de captura ou detecção em formato sanduíche; verifique o antígeno de revestimento e o sistema de detecção com uma proteína recombinante HSPA8 conhecida ou padrão de peptídeo.
• Como a HSPA8 interage com numerosas co-chaperonas e proteínas cliente em condições nativas, o PAGE não redutor e nativo pode ser explorado para preservar complexos proteicos.

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