Anticorpo Policlonal de Coelho Anti-POP4 para WB, ELISA - O95707

Especificações e Parâmetros Principais do Produto

Contexto Biológico: Função e Localização do POP4

• POP4 (Processamento de Precursor 4), também conhecido como RPP29, codifica a subunidade proteica p29 da ribonuclease P, um componente chave do complexo nuclear RNase P.
• RNase P é uma ribonucleoproteína que catalisa a clivagem da sequência líder 5' de moléculas de tRNA precursoras, uma etapa essencial na maturação do tRNA.
• A proteína localiza-se no nucléolo dentro do núcleo, consistente com seu papel na montagem de ribonucleoproteínas e no processamento de tRNA.
• POP4 é classificado como uma proteína de ligação a RNA e uma fosfoproteína, com fosforilação pós-traducional potencialmente regulando sua atividade.
• A proteína tem uma massa molecular calculada de aproximadamente 25,4 kDa (25425 Da), correspondendo ao peso observado experimentalmente de 25 kDa.
• Estudos estruturais resolveram a conformação 3D do POP4, apoiando sua caracterização funcional.
• Como membro do proteoma de referência identificado por sequenciamento de proteína direto, o POP4 é um fator conservado e bem caracterizado na biogênese do tRNA.

Orientação Experimental e Dicas Técnicas

• O imunógeno abrange o POP4 humano de comprimento total (resíduos 1-220); portanto, o anticorpo pode reconhecer tanto conformações nativas quanto desnaturadas, tornando-o adequado para aplicações como western blotting e ELISA.
• Para análise de WB, prepare lisados nucleares ou de células inteiras e detecte uma banda em torno de 25 kDa. Valide a especificidade usando um controle de knockdown ou knockout, se disponível.
• Para ELISA, considere usar o anticorpo como reagente de captura ou detecção; faça titulação apropriada para formatos diretos ou indiretos.
• Reatividade cruzada confirmada com amostras humanas e de rato; para outras espécies, verifique a homologia de sequência da região do imunógeno antes do uso.
• Como o POP4 funciona em um complexo ribonucleoproteico, experimentos de co‑imunoprecipitação ou pull‑down podem ser explorados para estudar parceiros proteicos.

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